Différences entre la chymotrypsine et la trypsine

Chymotrypsine ou Trypsine

L'ensemble du tube digestif libère diverses enzymes pour décomposer les molécules alimentaires complexes en molécules plus simples et plus digestes. L'estomac, le foie, le pancréas, tous des sucs élaborés pour aider à convertir nos aliments en hydrates de carbone, protéines et graisses afin que notre corps puisse les absorber et les utiliser. Le pancréas, situé dans l'abdomen, juste en dessous de notre estomac, est un organe en forme de feuille qui libère le maximum d'enzymes digestives. La trypsine et la chymotrypsine sont toutes deux des enzymes digestives produites par le pancréas.

Maintenant, comme ces enzymes sont si fortes qu'elles sont capables de digérer même le pancréas lui-même, elles sont toutes libérées des cellules sous des formes inactivées. On les appelle aussi des précurseurs. Les précurseurs doivent être convertis en forme active par une autre substance chimique ou être activés à certaines températures. La trypsine est libérée sous forme de trypsinogène par le pancréas, tandis que la chymotrypsine est libérée sous forme de chymotrypsinogène. Le trypsinogène est libéré en même temps qu'une autre enzyme inhibant la trypsine pour empêcher toute trypsine activée accidentellement d'endommager le pancréas. Avec le trypsinogène et le chymotrypsinogène, la procarboxypeptidase, de nombreuses lipases, élastases et protéases sont élaborées et vidées par le canal pancréatique dans l'intestin grêle (duodénum).

La libération de ces enzymes ou zymogènes du pancréas est stimulée par un neurotransmetteur appelé cholécystokinine (CCK). La CCK est libérée par le duodénum en réponse à la présence d'aliments riches en graisses et en protéines dans la lumière.

Le trypsinogène est converti en sa forme active, la trypsine, lorsqu'il entre en contact avec la bordure en brosse de l'intestin grêle. Ici, une enzyme appelée entérokinase est libérée des villosités de la bordure de la brosse. La trypsine activée active alors toutes les autres enzymes libérées, comme le chymotrypsinogène, la procarboxypeptidase, etc., dans leurs formes actives de chymotrypsine et de carboxypeptidase, etc.

La trypsine et la chymotrypsine sont toutes deux des enzymes digérant les protéines. Elles décomposent les protéines en leurs acides aminés constitutifs. La trypsine digère les protéines en cassant les acides aminés basiques comme l'arginine et la lysine, tandis que la chymotrypsine casse les acides aminés aromatiques comme le tryptophane, la phénylalanine et la tyrosine. La chymotrypsine coupe essentiellement les liaisons amides peptidiques des polypeptides. Elle agit également sur les acides aminés de la leucine et de la méthionine.

La chymotrypsine a 3 formes isomériques à savoir le chymotrypsinogène B1, le chymotrypsinogène B2 et la chymotrypsine C. De même, la trypsine a 3 isoenzymes appelées trypsine 1, trypsine 2 et mésotrypsine. Les fonctions de ces formes isomères de la trypsine et de la chymotrypsine sont les mêmes. Sur le plan médical, la trypsine est extrêmement importante car l'activation intra-pancréatique de la trypsine peut provoquer une terrible cascade de réactions. Elle activera toutes les autres enzymes digestives, les lipases, les protéases, les élastases et commencera à digérer le pancréas de l'intérieur, ce qui entraînera une pancréatite aiguë. La pancréatite aiguë est une maladie mortelle si elle n'est pas identifiée à temps et traitée de manière adéquate. D'autre part, une carence en trypsine peut conduire à un autre trouble appelé iléus méconial chez le nouveau-né. En raison d'une carence en trypsine, le méconium (fèces néonatales) n'est pas liquéfié et ne peut pas passer dans les intestins, ce qui entraîne un blocage et une obstruction intestinale complète. Il s'agit d'un état chirurgical qui doit être traité immédiatement.

Rapportez des conseils à la maison :

La trypsine et la chymotrypsine sont toutes deux des enzymes de digestion des protéines libérées par le pancréas exocrine dans l'abdomen. Elles sont toutes deux libérées sous leur forme inactivée, le trypsinogène et le chymotrypsinogène. Le trypsinogène est activé par l'entérokinase qui est libérée par les cellules de la bordure en brosse du duodénum. La trypsine, à son tour, active la chymotrypsine en la transformant en chymotrypsinogène. La trypsine active d'autres enzymes comme la protéase, les lipases, les élastases et les carboxypeptidases. La trypsine est extrêmement puissante et est libérée en même temps qu'une enzyme inhibant la trypsine dans le pancréas. La trypsine, si elle est activée dans le pancréas, peut provoquer une pancréatite aiguë qui est une condition d'autolyse du tissu pancréatique pouvant mettre la vie en danger. Une déficience en trypsine se produit dans la fibrose kystique provoquant un iléus méconial chez le nouveau-né.

Une question ? Nous avons oublié quelque chose ? n'hésitez pas à participer aux commentaires. Nous compléterons cet article avec plaisir.